Skip to Content

Коллаген

Коллаген - это фибриллярный белок, который составляет основу соединительной ткани у животных. Присутствует в связках, хрящах, сухожилиях, а также в костях и в коже. Коллаген придает соединительной ткани эластичность и прочность. Разновидность коллагена - тропоколлаген – является наиболее распространенным в животном мире белком. Так, например, в организме взрослых млекопитающих на его долю коллагена приходится до 30% (массовых) белков.

Молекулярная масса коллагена достигает 300 килодальтон, длина одной молекулы составляет до 0,3 мкм, а толщина – всего лишь 1,5 нм. Молекула обладает стержневидной пространственной структурой. Она состоит из трех α-цепей, которые формируют тройную правозакрученную спираль, причем каждый виток этой спирали включает 3 аминокислотных остатка. Для α-цепей коллагена характерно высокое содержание простейшей аминокислоты глицина и в то же время низкое содержание серусодержащих аминокислот цистеина и метионина и полное отсутствие ароматической аминокислоты триптофана.

Коллаген относится к числу тех сравнительно немногочисленных животных белков, которые содержат модифицированные аминокислоты гидроксипролин и гидроксилизин, на долю которых приходится приблизительно пятая часть всех аминокислотных остатков коллагена. Уникальной особенностью коллагена является многократно повторяющаяся в его молекуле последовательность аминокислот глицин-АК-АК (где АК - любая аминокислота, кроме глицина). Это создает основу для закручивания цепей коллагена в спираль. Эти триплетные последовательности образуют до 90% молекулы, занимая всю ее центральную часть.

Участки на концах молекулы (телопептиды) не спирализованы. Коллаген является гликопротеидом, т.е. помимо собственно аминокислотной последовательности включает в состав молекулы углеводы. На каждую тысячу аминокислот приходится до 80 остатков моно- и дисахаридов, связанных гликозидной связью с гидроксилизином.

Стабилизация коллагена происходит за счет электростатических и гидрофобных взаимодействий, а также за счет водородных связей и ковалентных связей между α-цепями молекулы.

0