Формирование активных центров в молекуле фермента происходит на уровне третичной и четвертичной (если она есть) структуры белка. В каталитическом активном центре происходит химическое превращение субстрата в продукт реакции.

Функциональные группы аминокислот активного центра взаимодействуют с молекулой субстрата, изменяя его электронную структуру, «разрыхляя» химическую связь и способствуя ее разрыву под воздействием реагента. В состав активного центра часто входят аминокислоты гистидин, цистеин, серин, лизин, глутаминовая кислота.

Якорная площадка (субстратный центр) отвечает не только за прикрепление молекулы субстрата к ферменту, но и за точную ориентацию ее по отношению к активному центру.
Ферменты, находящиеся на ключевых позициях обмена веществ, имеют также аллостерический центр, представляющий собой регуляторный участок. К нему присоединяется молекула субстрата либо метаболита; при этом изменяется пространственная конфигурация белка в целом, а значит, и активного центра. Реакция временно прекращается.

Аминокислоты молекул ферментов делят на 3 группы. Во-первых, аминокислоты, имеющие реакционно-способные группы и воздействующие на субстрат в процессе ферментативного катализа. Во-вторых, контактные аминокислоты, присоединяющие субстрат к ферменту. В-третьих, аминокислоты, формирующие третичную и четвертичную структуру белка. Якорная площадка часто содержит моноаминодикарбоновые (аспарагиновая, глутаминовая) и/или диаминомонокарбоновые (лизин, аргинин) кислоты.

© Михаил Малинин
Все права защищены! При любом использовании текста гиперссылка на сайт и указание имени автора обязательны!