Важнейшая характеристика белковой молекулы – заряд. Суммарный заряд белка определяется тем, какая функциональная группа аминокислот (аминогруппа или карбоксигруппа) находится в избытке. Однако прямая зависимость заряда белка от количества амино- и карбоксигрупп не наблюдается у фибриллярных и некоторых глобулярных белков.

Свойства белка зависят не только от строения молекулы, но также и от параметров окружающей среды (pH, ионной силы, температуры и др.). При резком изменении какого-либо из этих параметров белковая молекула начинает раскручиваться, на ее поверхность выходят гидрофобные структуры, до этого прикрытые гидрофильными. В результате растворимость белка падает, и происходит его коагуляция (выпадение в осадок). Если неблагоприятное воздействие продолжается, белок денатурирует, сначала обратимо, затем необратимо. Денатурирующим действием обладают сильные кислоты и основания, многие алкалоиды, танины чая, соли тяжелых металлов, мочевина в высокой концентрации, температура более 60°С и др.
По подвижности в электрическом поле белки подразделяются на альбумины (наиболее подвижные), α1-глобулины, α2-глобулины, β-глобулины и γ-глобулины (иммуноглобулины).

Иммуноглобулины относятся к гликопротеидам и имеют четвертичную структуру. Они различаются по заряду, массе, аминокислотному составу и строению углеводного компонента. Молекула любого иммуноглобулина состоит из четырех субъединиц – двух тяжелых и двух легких цепей. Иммуноглобулины делятся на классы A, G, E, M. Внутри классов IgG и IgA выделяют также подклассы по особенностям строения тяжелых цепей.

Классы IgЕ и IgМ подклассов не имеют. IgG делятся на 4 подкласса, обозначаемых цифрами, соответственно от IgG1 до IgG4. Иммуноглобулины IgА имеют два подкласса, IgA1 и IgA2. Молекулы иммуноглобулинов бивалентны. Компонент Fab связывается с антигеном, а компонент Fc – с рецептором. Иммуноглобулины относятся к белкам острой фазы.